Structural alignment with β2AR-R and β2AR-R* reveals distinct active-state 7TM conformations of the 5-HT1B and 5-HT2B receptors. The 5-HT2B/ERG receptor structure shows less pronounced active-like changes in helix VI (G protein signaling), helix VII (arrestin signaling) appears to be in a more active conformation than it is in the 5-HT1B/ERG receptor structure
Structural differences in extracellular configuration of helix V between 5-HT1B and 5-HT2B receptors likely explain β-arrestin functional selectivity at the 5-HT2B receptor
Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет
studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав!Последнее добавление